Нажмите ENTER

ЗАГОЛОВОК ПРОЕКТА

    Нажмите ENTER

    БЛОГ

    Maxim1212
    03.12.2021
    Медицинская энциклопедия Комментариев нет

    Аминопептидазы

    АМИНОПЕПТИДАЗЫ — ферменты, катализирующие отщепление аминокислот от N-конца белков или пептидов (экзопептидаз). Широко распространены в царствах животных и растений и обнаружены во многих субклеточных органеллах, в цитозоле и компонентах мембраны. Аминопептидазы используются в основных клеточных функциях. Многие, но не все из этих пептидаз, являются металлоферментами цинка [2].
    Наиболее изучена лейцинаминопептидаза, выделенная в чистом виде из почек и хрусталика глаза и отщепляющая, преимущественно, остатки гидрофобных аминокислот [3].

    Аминопептидазы
    Кристаллическая структура открытого состояния аминопептидазы 1 ERAP1 эндоплазматического ретикулума человека [1].
    Некоторые аминопептидазы являются мономерными, а другие представляют собой совокупности субъединиц с относительно большой массой (50 кДа). Аминокислотные последовательности, определенные напрямую или выведенные из кДНК, указывают на некоторые гомологии аминокислотных последовательностей у таких разнообразных организмов, как Escherichia coli и млекопитающие, особенно в отношении каталитически важных остатков или остатков, участвующих в связывании ионов металлов [2].
    Одна важная аминопептидаза — это цинк- зависимый фермент, вырабатываемый и секретируемый железами тонкого кишечника. Это помогает ферментативному перевариванию белков. Дополнительные пищеварительные ферменты, продуцируемые этими железами, включают дипептидазы, мальтазу, сахаразу, лактазу и энтерокиназу [Langner J, Ansorge S (2002). Cellular peptidases in immune functions and diseases 2. Springe].
    Промышленное применение
    Аминопептидазу можно использовать для ферментативного кинетического разделения DL- 2-арилглициновых амидов [4]. При использовании L- аминопептидазы в качестве катализатора, L -2-арилглицинамид энантиоселективно гидролизуется до L -2-арилглицина, в то время как D -2-арилглицинамид остается неизменным.

    Ссылки:
    1. Kochan G, Krojer T, Harvey D, Fischer R, Chen L, Vollmar M, von Delft F, Kavanagh KL, Brown MA, Bowness P, Wordsworth P, Kessler BM, Oppermann U (May 2011). «Crystal structures of the endoplasmic reticulum aminopeptidase-1 (ERAP1) reveal the molecular basis for N-terminal peptide trimming». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 108 (19): 7745–50
    2. Taylor A (February 1993). «Aminopeptidases: structure and function». FASEB Journal. 7 (2): 290–8
    3. Аминопептидазы // А — Анкетирование. — М.: Большая российская энциклопедия, 2005. — С. 614. — (Большая российская энциклопедия : [в 35 т.] / гл. ред. Ю. С. Осипов; 2004—2017, т. 1)


    © При копировании активная ссылка на сайт обязательна

    См. Алфавитный указатель статей Большой энциклопедии знаний

    Комментарии